Главная страница
qrcode

Лекция №1-1 Белки-строение и свойства. Все свойства живых систем имеют материальную основу, которая определяется, формируется и функционирует благодаря структурной организации химических соединений в первооснову всего живого в клетку


НазваниеВсе свойства живых систем имеют материальную основу, которая определяется, формируется и функционирует благодаря структурной организации химических соединений в первооснову всего живого в клетку
Дата10.09.2019
Размер0.65 Mb.
Формат файлаppt
Имя файлаЛекция №1-1 Белки-строение и свойства.ppt
ТипДокументы
#64791
Каталог
Все свойства живых систем имеют материальную основу, которая определяется, формируется и функционирует благодаря структурной организации химических соединений в первооснову всего живого - в клетку Все свойства живого организма: - все это связано с функцией белков Белки "Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречает какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни" (Ф.Энгельс). Любая белковая молекула обладает способностью узнавать определенную молекулу и избирательно взаимодействовать с ней. выполнения следующих биологических функций: т.е. проявляются все признаки жизни В составе белков обнаружено 20 аминокислот и ряд их производных:20 Naturally-occurring Amino Acids

Общая структура аминокислоты

В белках аминокислоты соединяются друг с другом посредством ковалентной амидной связи, которая называется : (-СО-NH-),
CO--NH-CH-COOH
Кроме пептидной в молекуле белка присутствуют следующие:
1. Ковалентная связь: дисульфидная --S--S--
2. Не ковалентные связи:
пептидная связь

дисульфидная связь

Пример дисульфидной связи в молекуле белка

Первичная структура Под первичной структурой белка понимают число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи.

Первичная структура фрагмента бета-субъединицы гемоглобина
Вторичная структура белковой молекулы есть локальное пространственное расположение атомов участка (сегмента) полипептидной цепи без учета конформации или взаимодействия с другими сегментами полипептидной цепи. Secondary Structure ( вторичная структура) Способ совместной упаковки и укладки нескольких протомеров (субъединиц) в единый функциональный комплекс приводит к формированию четвертичной структуры белковой молекулы Гем в молекуле гемоглобина

Простые белки

Протамины и гистоны - это обширная группа белков щелочного характера, поскольку в составе в большом количестве присутствуют диамино-монокарбоновые кислоты (лиз, арг, гис).
Проламины и глютелины являются растительными белками, проявляют свойства энзимов и являются резервными белками семян растений.
Простые белки Протеиноиды или склеропротеины это не растворимые в воде белки опорных тканей. Они почти не подвергаются действию пищеварительных энзимов в желудочно-кишечном тракте и поэтому не пригодны в пищу человеку.
Альбумины и глобулины - наиболее широко распространенная группа простых белков.
отличаются друг от друга разной растворимостью, что можно использовать для их выделения и фракционирования:
Альбумины и глобулины отличаются друг от друга разной растворимостью, что можно использовать для их выделения и фракционирования: Сложные белки Фосфопротеиды состоят из простого белка и простетической группы представленной радикалом фосфорной кислоты, присоединенной к апопротеину через ОН- группу серина эфирной связью. К фосфопротеидам относится казениноген молока, ововителин и фосвитин яичного желтка, овальбумин, пепсин, фосфорилазы и др. белки.
Хромопротеиды , простетическая группа представлена различными окрашенными соединениями.
Нуклеопротеиды - простетическая группа представлена нуклеиновыми кислотами.
Липопротеиды (протеолипиды) представляют комплексы белков и жироподобными соединениями, структура которых крайне неустойчива.
Липопротеиды принимают участие в формировании мембран и образуют транспортные формы в сыворотке крови: альфа и бета-липопротеиды.
Глюкопротеиды - различают две разновидности: гликопротеиды и мукопротеиды (протеогликаны).
Гликопротеиды это белки, ).
Протеогликопртеиды ( МУКОПРОТЕИДЫ) представлены муцинами и мукоидами.
К муцинам относятся муцин слюны и муцины слизистой желудочно-кишечного тракта. Простетическая группы у этих белков представлена гиалуроновой кислотой.
К мукоидам относятся овомукоиды, остеомукоиды, хондромукоиды, гиаломукоиды. Простетическая группа этих белков образована хондроитинсульфатами.
Мукоид - гепаринфибринолизин содержит мукополисахарид - гепарин.
Мукоиды образуют в воде очень вязкий раствор и встречаются в основном веществе соединительной ткани, в выделениях слизистых оболочек, в синовиальных жидкостях, в стекловидном теле глаза, в яичном белке.
Металлопротеиды - белки, в состав которых входят металлы. К этой группе относится трансферрин, ферритин - содержащие железо, церулоплазмин - содержащий медь и другие белки.
По биологическим функциям все белки можно объединить в следующие группы 1.Транспортные белки: гемоглобин, трансферрин, альбумины сыворотки крови, церрулоплазмин, альфа и бета-липопротеиды, белки трансмембранного транспорта.
2.Резервные (трофические) белки: казеин молока, овальбумин яиц.
3.Структурные белки: коллаген, эластин, кератин, гликопротеиды, мукоиды соединительной ткани, липопротеиды мембран, белки нуклеосом, рибосом и другие белки формирующие остов клетки, ткани и органов.
4.Сократительные белки: актин, миозин, тропонин, тромиозин мышечной ткани.
5.Белки-регуляторы физиологических функций клеток и метаболизма: белковые гормоны (тропные гормоны гипофиза, вазопрессин, окситоцин, паратгормон, тиреокальцитонин, инсулин, глюкогон), белки активаторы и ингибиторы ферментов и других белков.
6.Защитные белки - иммуноглобулины.
7.Рецепторные белки: мембранные, цитоплазматические, ядерные.
8.Белки - биокатализаторы (ферменты).
Физико-химические свойства белков фибриллярные и глобулярные.
Фибриллярные белки - это устойчивые, нерастворимые в воде и разбавленных солевых растворах вещества. Располагаясь параллельно друг другу вдоль одной оси, полипептидные цепи у этих белков образуют длинные волокна (фибриллы) или слои. Фибриллярные белки - это главные структурные элементы соединительной ткани.
У глобулярных белков - них полипептидные цепи плотно свернуты в компактные сферические или глобулярные структуры. Они хорошо растворимы в воде. К глобулярным белкам относятся почти все ферменты, антитела, некоторые гормоны, сывороточный альбумин и гемоглобин.
Методы выделения индивидуальных белков основаны на следующих физико-химических свойствах белков:
Ионизация белковых молекул .
называется изоэлектрическим состоянием (суммарный заряд молекулы белка равен нулю).
Значение рН при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называют изоэлектрической точкой (рI).
(-) - - -2 -1 альбумины (+)
    
    
    
Гидратная оболочка удерживается и за счет ионогенных групп молекулы белка. О++ -OOC---|_________|--NH3+ >О++
Осаждение белков из растворов При добавлении к раствору белка любых воду отнимающих средств (спирт, ацетон и др.), или соединений уменьшающих заряд на белковой молекуле (нейтральные соли),
или вызывающих денатурацию белковой молекулы (соли тяжелых металлов, концентрированные щелочи и кислоты, алкалоидные реактивы, нагревание до 60-80 градусов, облучение и др.), наблюдается дегидратация белковых молекул и их выпадение в осадок.
В обратимое и необратимое осаждение белков из растворов.Обратимое осаждение (высаливание) ацетоном, спиртом или растворами нейтральных солей (NaCl, MgSO4 KCl (NH4)2SO4 Na2SO4 и др.) щелочных и щелочноземельных металлов.
При высаливании (обратимое осаждение белков растворами нейтральных солей), как при любом виде обратимого осаждения, белок не теряет своих биологических свойств.
После удаления солей путем диализа или гель фильтрацией, белки вновь растворяясь, проявляют типичные им биологические свойства.
Обратимое осаждение белков имеет место и в клетке, где это явление лежит в основе механизма регуляции активности и временного выключения функции какой-либо белковой молекулы.
Необратимое осаждение Необратимое осаждение, вызывается физическими факторами
и химическими факторамиНеобратимое осаждение приводит не только к потере гидратной оболочки, но и к изменению структурной организации белковой молекулы на уровне третичной структуры, т.е. вызывает денатурацию.
При непродолжительном действии денатурирующего фактора или при быстром его устранении возможна ренатурация - восстановление исходной (нативной) конформации белковой молекулы и его свойств.
Явление ренатурации используется для получения чистых ферментов и других белков методами низкотемпературной лиофилизации.
Цветные реакции на белки цветных реакций на отдельные аминокислоты, входящие в состав белка :
реакция на тирозин Миллона,
ксантопротеиновая реакция,
реакция на аргинин Сакагучи,
реакция на гистидин и тирозин Паули,
реакция на триптофан Эрлиха,
реакция на цистеин Фоля-Чиокалтеу и др.).
нингидриновой реакции, позволяющей обнаружить все альфа-аминокислоты из которых построены природные белки.
биуретовой реакции, качественной реакцией на пептидные связи.
Для количественного определения белков чаще всего используются
1 - реакция с нингидрином или
2- биуретовая реакция.
В настоящее время в качестве метода количественного определения белка используется Этим способом определяют количество
перейти в каталог файлов


связь с админом