Главная страница
qrcode

1. Белки выс молек коллоидное соединение, состоящее из альфа-аминокислот, основная масса белков концентрируется в семенах растений, в др тканях, их массовая доля не велика.


Скачать 249.5 Kb.
Название1. Белки выс молек коллоидное соединение, состоящее из альфа-аминокислот, основная масса белков концентрируется в семенах растений, в др тканях, их массовая доля не велика.
Анкорbiokhimia22.doc
Дата17.10.2017
Размер249.5 Kb.
Формат файлаdoc
Имя файлаbiokhimia22.doc
ТипДокументы
#26515
страница1 из 5
Каталог
  1   2   3   4   5

1.Белки - выс. молек. коллоидное соединение, состоящее из альфа-аминокислот, основная масса белков концентрируется в семенах растений, в др тканях, их массовая доля не велика. В вегетативных органах содержится 0,3-3% белка. В семенах их содержание может достигать 50%.

Функции:

Каталитическая или ферментативная – эту функцию выполняют белки-ферменты, которые явл катализаторами биохимических процессов.

Запасная – в растениях белки накапливаются в больших количествах в процессе созревания семян, при прорастании они расщепляются до аминокислот, кот исп-ся для синтеза новых белков. В животном организме белки в запас не откладываются, поэтому должны поступать вместе с пищей.

Структурная – белки входят в состав покровных тканей растений, они составляют основу биомембран клеток, обеспечивают сохранение клеткой и ее органеллами необходимой последовательности биохим процессов.

Защитная – эти белки предохраняют организм от разрушения и способствуют его выживанию в неблагоприятных условиях. Многие растения накапливают токсичные белки, что защищает их от поедания животными.

Сократительная или двигательная – белки-мышц

Транспортная переносит атомы или группы атомов

Регуляторная – выполняют белки-гормоны, которые регулируют обменные реакции.

Классификация: белки делят на 2 группы: простые и сложные. Простые белки состоят только из остатков альфа-аминокислот, их классификация основана на растворимости. Их делят на 4 группы. 1) альбулины (водорастворимые) – извлекаются водой. К этой группе относят: яичный белок, сывороточные белки молока, белки зародышей зерна и семян. Многие альбумины обладают ферментативной активностью. 2) глобулины – солирастворимые , извлекаются раствором NaCl. К этой группе относятся запасные белки семян масличных и бобовых культур, козеин молока. 3) проламины или спирторастворимые – извлекаются 60-70% раствором этанола. Эта группа белков содержится только в семенах злаковых культур. 4) глютелины – щелочерастворимые – извлекаются 0,2% NaOH, в значительном количестве содержатся в зерне. 5) протамины – низкомолекулярные белки, не содержат серу, обнаружены только в молоках рыб. 6) гистоны – низкомолекулярные белки, входят в состав хромосом. 7) протеиноиды – фибриллярные белки, содержат большое количество серы, входят в состав шерсти, волос, не усваиваются в организме теплокровных животных. Сложные белки состоят из остатков альфа-аминокислот и в-в небелковой природы. Небелковая часть – простетическая группа. Сложные белки классифицируют по происхождению простетической группы: 1) липопротеины – липиды(жиры, жироподобные в-ва), 2) гликопротеины – содержат углеводы, 3)хромопротеины – пигмент, 4) нуклеопротеины – нуклеиновые кислоты ДНК и РНК, 5) металлопротеины – содержат атомы или ионы металлов, 6) фосфопротеины – содержат фосфорную кислоту, входят в состав яичного желтка, икры.
2 элементарный и аминокислотный состав белков. в состав белка входят: углерод, водород, кислород, азот (сера, фосфор, железо, медь и др)

Аминокислотный состав – структурными компонентами белков (их мономерами) явл аминокислоты. При кипячении белков с конц растворами кислоты или щелочи, а также под действием ферментов белки распадаются на аминослоты. В природе известно порядка 200 аминокислот. В составе белка обнаружено только 20.

Аминокислоты входящие в состав белков наз протеиногенными.

Аминокислоты – алифатические, ароматические или гетероциклические соед, содержащие по крайней мере 1 карбоксильную и 1 аминогруппу. По хим природе аминокислоты явл производными карбоновых кислот, у кот атом водорода в альфа-положении замещен на амино-группу.

Растения могут синтезировать все аминокислоты входящие в состав белков.

Организм человека или животного не может синтезировать все аминокислоты, т е аминокислоты, кот не синтезируются в организме человека или животного наз незаменимыми или обязательными. Они должны поступать в готовом виде в необходимом количестве ежедневно.

Незаменимые: лизин, лейцин, изолейцин, треонин, триптофан, валин, метионин, фенилаланин, аргинин, гистидин.

С содержанием незам аминокислот связано понятие биолог ценности пищи. В зависимости от количественного содержания незам аминокислот продукты делятся на: биологически полноценные и неполноценные. В биологически полноценных продуктах белки содержат все незаменимые аминокислоты в необходимом кол-ве. За эталон биологической ценности принят белок куриного яйца и материнского молока.

Полноценные: мясо, рыба, молоко, яйцо. Из раст: только белки бобовых растений.
3.белки связи??

1. пептидная – аминокислоты явл амфотерными соединениями и могут взаимодействовать друг с другом. В реакцию вступают карбоксильная и амино группы в рез-те образуется пептидная связь. Соединения содержащие до 8 аминокислот в составе наз пептиды, 8-100 аминокислот – полипептиды, более 100 – белки. Пептидная связь явл очень прочной лежит в основе формирования структуры молекулы белка.

2. доп виды хим связей

В состав белков входят аминокислоты, радикал кот содержит разнообразные хим группы. Эти группы могут реагировать друг с другом и образуют так называемые доп-е виды хим связи.

Водородная – она образуется при взаимодействии ковалентно-связанного атома кислорода, имеющего отриц заряд и ков связанного атома водорода, имеющего полож заряд. Водородная связь может образовываться при взаимодействии пептидных групп, гидроксильных групп, при взаимодействии гидроксильных и амино групп. Вод связи явл очень слабыми, они легко разрушаются, но легко образуются вновь, среди доп видов явл самой многочисленной.

Дисульфидная – образ при взаим-и сульфгидрильных групп –SH. Эта одна из самых прочных связей их доп-х видов.

Солевые или ионные – обусловлены взаимодействием аминокислот, имеющих основной и кислотный характер.

Гидрофобное взаимодействие – сближение неполярных гидрофильных частей молекулы за счет вытеснения молекул воды и ослабления взаимодействия с ОС.
3. структура белковой молекулы

Молекула белка имеет сложную пространственную организацию, в кот различают 4 уровня: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры.

Первичная структура – опред-ся порядком чередования аминокислотных остатков полипептидной цепи. Структура образована пептидными связями и явл очень прочной. Эта структура явл основной и определяет все остальные уровни структурной организации молекулы белка. Информация о первичной структуры белка заключается в молекулах ДНК в виде генов.

Вторичная – ориентация полипептидной цепи в пространстве, происходит образование спиралевидной или складчатой структуры. Различают 3 разновидности втор структуры: альфа-спираль(полипептидная цепь закручивается вокруг оси), бета-структура(складчатый слой, отдельные участки цепи располагаются параллельно друг другу), неупорядоченный клубок. Вторичная структура поддерживается водородными связями, кот образ-ся между аминокислотными остатками расположенными на небольшом расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.

Третичная – это упаковка спирали в небольшом объеме пространства поддерживается всеми доп видами хим связей, причем связи обр-ся между остатками аминокислот, находящихся на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи. В зав-ти от формулы молекулы белки бывают глобулярные и фибриллярные.

Глобулярные(округлые) имеют соотношение длины и ширины менее 1/50. Многие из этих белков растворимы в воде, обладают ферментативной активностью.

Фибриллярные(нитевидные) соотношение длины и ширины более чем 1/50. Такие белки входят в состав волос, шерсти, выполняют сократительные ф-и.

Четвертичная – это ассоциация нескольких полипептидных цепей в одну молекулу. Структура поддерживается всеми доп видами хим связи. Белки, имеющие четвертичную структуру наз олигомерами, а отдельные полипептидные цепи – субъединицы или протомеры. Основной структурой явл вторичная, а свойства и ф-и белков зависят от третичной и четвертичной структур.
4. физ-хим свойства белков: денатурация

Денатурация – нативная(природная) структура белка явл очень лобильной (неустойчивой) и подвержена изменениям под влиянием внешних факторов. Эти изменения обусловлены разрывом нековалентных связей в рез-те белок частично или полностью теряет структуру и принимает форму беспорядочного клубка – происходит денатурация.

Денатурация – потеря белком природных св-в из-за нарушения структуры. В процессе денатурации нарушаются нековалентные связи, в первую очередь, водородные, поэтому нарушается вторичная, третичная и четвертичная структуры. Денатурация может быть обратимой и необратимой. В процессе обратимой денатурации происходит самовосстановление структуры после удаления денатурирующего воздействия. Обратима денатурация объясняется тем, что сохраняется первичная структура. Денатурацию вызывают след факторы: 1) физические: высокая температура(60-80), различные виды излучений, 2) химические: действие конц р-ров кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, павов и др, 3) механические: интенсивное мех воздействие, взбивание, растирание, дробление.

Денатурация имеет место во многих технологических процессах, например, при выпечке хлеба, сушке зерна, фруктов, макарон, при консервировании, при кулинарной обработке ПП. Под действием денатурации белки ПП приобретают большую доступность действию ферментов, тк происходит «разрыхление» белковых глобул и внутренние связи оказываются на поверхности.
5. гидрофильность, высаливание, набухание, изоэлектрическая точка.

1.изоэлектрическая точка. Белки явл амфотерными электролитами и способны мигрировать в эл поле постоянного тока. Скорость миграции зависит от рН среды и суммарного заряда белка. При определенном для каждого белка значении рН наступает равенство «+» и «-» зарядов. Молекула становится электронейтральной и теряет способность к перемещению. Это значение рН наз изоэлектрической точкой. В ИТ белок имеет наименьшую растворимость и наибольшую вязкость поэтому его легко можно выделить из раствора.

2. гидрофильность – на поверхности молекулы белка находится большое количество групп, кот могут притягивать молекулы воды, в рез-те молекулы воды ориентируются строго опред образом и образуют слой – гидратационную оболочку. Гибратационная оболочка препятствует осаждению молекул белка и предает устойчивость белковым растворам. В ИТ гидратационная оболочка самая тонкая, поэтому ее легко можно удалить.

3. высаливание. Если к раствору белка добавить вещество более гидрофильное чем белок, то гидратационная оболочка разрушается, молекулы белка объединяются, образуют крупные частицы, кот под действием силы тяжести выпадают в осадок, денатурация при этом не происходит. Это явл наз высаливанием. Для высаливания применяют соли щелочных и щелочноземельных металлов, сульфат аммония, растворы спирта и ацетона.

4. набухание. Сухие белки способны поглощать большое количество воды и превращаются в коллоидные растворы – гели. В процессе набухания молекула белка значительно увеличивается в размере за счет проникновения молекул воды внутри молекулы белка.
6. нуклеиновые кислоты. Состав нуклеиновых кислот. Строение нуклеотида.

Нуклеиновые кислоты – это высокомолекулярные соединения, состоящие из пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований, сахара пентозы (рибозы или дезоксирибозы) и фосфорной кислоты. Представляют собой биополимеры, состоящие из спирально-закрученных полинуклеотидных цепей.

Нуклеиновые кислоты представляют собой макромолекулы кислотного характера, содержащиеся в основном в ядре клетки, а также в цитоплазме.Биологическая роль нуклеотидов1 Входят в состав нуклеиновых кислот.2 Входят в состав ряда ферментов (О – В).

3 Участвуют в аккумулировании и переносе энергии .Строение нуклеотидов. В состав нуклеотидов входят 3 компонента: 1 – азотистое основание, 2 – углевод, 3 – фосфорная кислота. Все многообразие нуклеиновых кислот образованно 5-ю типами нуклеотидов, кот сод-т разные азотистые основания. Известно 5, кот делят на 2 группы: пуриновые и пиримидиновые. К пуриновым относят: аденин(А), гуанин(Г). К пиримидиновым: цитозин(Ц), уроцил(У), тимин(Т). В составе нуклеотида может содержаться сахар рибозы или дезоксирибозы. При взаимодействии азотистого основания и углевода образуется соединение, кот наз нуклеозид. Нуклеотиды способны реагировать друг с другом, во взаимодействие вступают углевод одного нуклеотида и фосфорная кислота другого. В рез-те образуется прочная сложноэфирная сахарофосфатная связь. В рез-те образуются длинные полинуклеотидные цепи.

7. строение молекулы ДНК.

При изучении состава ДНК было установлено, что количество пуриновых азотистых оснований соответствует количеству пиримидиновых: А+Г=Т+Ц. Эта закономерность получила название – правило Чаргаффа. На основании этой закономерности в 1953г была разработана модель строения ДНК. Согласно этой модели ДНК состоит из 2х полинуклеотидных цепей закрученных вокруг общей оси. Сахарофосфатные связи нах-ся снаружи, а азотистое основание внутри спирали перпендикулярно оси. Полинуклеотидные цепи поддерживаются водородными связями, кот возникают между строго определенными парами азотистых оснований. Против аденина одной цепи всегда располагается тимин другой цепи и между ними образуется две водородные связи А-Т. Против Г одной цепи нах-ся Ц др цепи и между ними образ 3 водородные связи Г-Ц. эта закономерность наз правилом комплиментарности.

8.Ферменты.Механизм действия ферментов.

Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы, оказывающие влияние на скорость химической реакции, но не входящие в состав ее конечных продуктов.

Ферменты могут находиться в сырье в естественном состоянии или могут добавляться в него в виде ферментных препаратов.

Действие естественных ферментов может быть:

1. Желательным. Например, присутствие пектолитических ферментов в яблоках приводит к осветлению яблочного сока;

2. Нежелательным. Присутствие в тех же яблоках полифенолоксидазы приводит к потемнению яблочного пюре.

1. Направленное регулирование действия ферментов находящихся в сырье.

Позволяет улучшать ценные свойства продуктов, вкус, аромат внешний вид. Ускорять процессы созревания, процессы обработки.

2. Выделение нужных ферментов, очистка их и использование в качестве ферментных препаратов.

Второй путь более перспективен и сейчас ферментные препараты все более и более внедряются в производство. скорость хим реакций зависит от концентрации реагирующих веществ и от температуры,т к эти факторы приводят к увелич числа и энергии столкновения энергии,чем выше температура,тем чаще молекулы сталкиваются и выше скорость р-ии. обычно число столкновений превышает число образовавшихся молекул,т е не каждое столкновение приводит к образованию нового в-ва. В р-ию вступают молекулы,которые находятся в активном состоянии, т е обладают доп энергией или энергией активации
9.Особенности ферментов как биокатализаторов.

Ферменты как биологические катализаторы имеют ряд особенностей, которые отличают их от катализаторов неорганической природы:

1. Ферментативные реакции протекают в физиологически нормальных для живого организма условиях и не требуют жестких условий – повышенной температуры, высокой кислотности среды, избыточного давления;

2.Ферменты как катализаторы строго специфичны, они катализируют только определенные биохимические реакции, действуя лишь на определенный субстрат;

3. Ферментативные реакции в живых организмах идут последовательно, таким образом, что субстратом для каждого последующего фермента является конечный продукт предшествующей ему ферментативной реакции;

4. Скорость ферментативных реакций высока, но она зависит от количества или активности фермента, концентрации субстрата, рН и состава раствора, температуры, присутствия активаторов и ингибиторов;

5. Ферментативные реакции идут со 100%-ным выходом и не дают побочных продуктов реакции;

6. Все ферменты являются белками. Молекулярная масса ферментов колеблется в широких пределах от 12 • 103 до 10 • 106 Да;

7.Ферменты образуют в клетке мультиферментные системы, как правило, связанные с клеточными структурами. Они не токсичны.
10.Строение ферментов. Взаимосвязь ферментов и витаминов.

Предшествующим событием при выполнении любой биологической функции белка является связывание его с другим соединением – субстратом. При связывании проявляется одно из важнейших свойств фермента – его специфичность. Для связывания необходимы контакт субстрата с активным центром фермента – контактной поверхностью белка, образованной несколькими специфическими R-группами аминокислот, расположенных определенным образом в пространстве

Ферменты подразделяют на две группы:

1. Однокомпонентные, состоящие только из белковой молекулы;

2. Двухкомпонентные, в состав которых кроме белковой входит небелковая (непептидная) часть.

Коферменты – это органические вещества, обычно не аминокислотной природы. Они участвуют в переносе функциональных групп субстрата – атомов водорода, ацетила, аминогруппы и др. Фермент, содержащий кофермент, называют холоферментом, а белковую часть его – апоферментом или фероном. Отвечает за специфичность ферментов (каталаза и пероксидаза). Небелковая – агон или простетическая группа. Отвечает за активность фермента. Если простетическая группа отделяется от белка, она носит название кофермента. Реакция образования холофермента обратима:

Кофермент + Апофермент  Холофермент.

Коферменты, как правило, входят в состав активного центра фермента.

Коферменты в своем составе содержат витамины и не могут синтезироваться организмом человека и животных. У ряда ферментов коферментами являются витамины В1, В2, В6, В12, РР, биотин, пантотеновая кислота и некоторые другие.

В состав активного центра многих ферментов входят гидроксильные группы аминокислоты серина, карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой кислот, аминные группы аминокислоты лизина, сульфгидрильные группы аминокислоты цистеина.
  1   2   3   4   5

перейти в каталог файлов


связь с админом