Главная страница
qrcode

Ответы на экзамен по биохимии. 1. предмет, задачи, методы и место биохомии среди других биологических дисциплин


Название1. предмет, задачи, методы и место биохомии среди других биологических дисциплин
АнкорОтветы на экзамен по биохимии.doc
Дата20.09.2017
Размер1 Mb.
Формат файлаdoc
Имя файлаОтветы на экзамен по биохимии.doc
ТипДокументы
#3369
страница1 из 7
Каталог
  1   2   3   4   5   6   7

1.предмет, задачи, методы и место биохомии среди других биологических дисциплин. Биохимия-наука о хим. составе и свойствах в-в живых организмов, о превращении в-в в процессе жизнедеятельности. Совокупность этих превращений, отражающих взаимосвязь организма с внешней средой наз-ся- обменом в-в. Биохимия отнесена к важнейшим наукам, т.к она изучает сущность жизни, а самое главное в жизненных процессах это- обмен в-в. Значение биохимии, как науки определяется в том, что она яв-ся одной из теоретических основ медицины. Например множество болезней обусловлены нарушением деятельности ферментов. Задачи: 2 гр: 1статистическая- ее задача изучение хим. Состава и свойств в-в живых организмов. 2динамическая- ее задача- изучение превращение в-в в процессе жизнед. хим процессов. Метода: 1.фракционирование- разделение смеси в-в посредством кристаллизации. 2.анализ 3. Изучение структуры и св-в отдельных компонентов жив. в-ва. 4. Хроматография- метод разделения смесей. Основан на распределении в-ва на неподвиж и подвиж фазы. 5. Центрифугирование- разделение смесей, состоящих из 2-ух и более компонентов с разной плотностью, если один из этих компонентов жидкость. 6. Электрофорез- перемещение частиц в жидкой или газообраз среде под действием электр-го поля.

2. Водорастворимые витамины и их ф-и. Витаминоподобные в-ва. Микроэлементы. Большинство водораствор.в

итаминов не накапливаются в организме, поэтому должны поступать ежедневно. Вит С- Аскорбиновая к-та- белое крисстал. В-во кислого вкуса, без запаха, легко окисляется и растворяется в H2O. В кислой среде витамин С сохраняется лучше. Повышает устойчивость организма к инфекциям,укрепляет стенки сосудов, участвует в реакциях гидроксилирования, необходим для синтеза кортикостероидов и для образования нейромедиаторов. (черная смородина, шиповник, картофель, грецкий орех, цитрусовые). Вит.В1- Тиамин- в чист.виде-бесцвет кристаллы с запахом дрожжей, хорошо растворимы в H2O.Отвечает за углевод.

обмен, регулирует ф-и эндокрин,централ, периферич. систем. Необходим для передачи нерв. Импульса. (дрожжи, хлеб грубого помола, кукуруза, фасоль). Вит В2- рибофлавин- в чистом виде оранжево-желтый порошок горького вкуса,трудно растворим в H2O, окисляет восстановленную форму НАД•Н, окисляет жирные к-ты. (сыр,молоч продукты) Вит В3- Пантотеновая кислота- в чист. Виде- жидкость желтого цвета,хорошо растворима в H2O. Отвечает за энергетич.обмен,ф-и нерв. Сист и перестатику кишечника, осабляет побочное дейстивие антибиотиков. (печень, яйца, дрожжи). Вит В6- пиридоксин- бесцвет. Кристаллы, хорошо растворимые в H2O, участвует в обмене БЖУ, необходим для усвоения аминокислот, участв в образ. гемоглобина. (печень, дрожжи, рис, горох). ВитВ9, В10, Вс (фолиевая кислота)- в чистом виде- кристаллы оранжево-желтые, плохо раствор в H2O. Необходим для роста и развития, регулир уровень гемоглобина, оказывает обезболивающ. действие. Недостаток при беременности. (капуста, петрушка, бобы,в листьях раст). Вит В12- цианкобаламин- красное кристаллич. В-во, без вкуса и запаха, на свету разлагается. Необходим для норм кроветворения, нормализует жиров обмен в печени, снижает уровень холестерина в крови, улучшает память, участвует в транспорте водорода и в синтезе метионина. (говяжья печень, сердце, молоко). Вит РР- никотиновая к-та, никотинамид- белые кристаллы без запаха, устойчив при кипячении, кисловатого вкуса. Влияет на обмен белков и холестерина, расширяет мелкие сосуды, поддержив работу сердца, желудка, кишечника, используется для синтеза НАД и НАДФ. (морская рыба, грибы, соя, пшенич.отруби) Витамин Р- рутин или биофлаваноиды- продукты растит. Происхожд, много схожего с вит.С. Укрепляет капилляры, увелич. Прочность стенки сосуда, помогает работе щитовидк. (апельсины, брусника, клюква, укроп, свекла). Вит Н- биотин- кристаллы,хорошо раствор в H2O, устойчив при нагревании. Снижает сахар в крови, облегчает мышеч. боли, приостанавливает поседение волос. (творог,горошек,печень).Витаминоподоб вещ-ва. В13- оротовая к-та- функционирует состояние печени. В15- пангамовая к-та- в семенах растений, улучшает тканевое дыхание. H1- парааминобензойная к-та- участ в пигментации. В4- холин- хорошо растворим в H2O ив алкоголе, участв в обмене жиров, влияет на рост, входит в состав сложных липидов. В8- инозит- недостаток приводит к ожирению печени. Вт- карнитин- для стимуляции работы поджелудоч. Железы, ускоряет заживление ран. U-метилметионининсульфоний- с латинского- язва, ускоряет заживление ран. (капуста, картофель, морковь, репа, томаты). Микроэлементы. Fe- в форме гемоглобина сущ-ет. Низкое кол-во железа- бледная кожа, анемия, сонливость, раздражимость. (мясо,яблоки, орехи, фасоль). Хром- участв в метаболиз углеводов и жиров, в процессе образования инсулина. Низкий уровень-диабет (дрожжи, сыр). Медь- дефицит- заметные вены,расстройства кишечника. (печень,крабы, оливки). Йод- регулирует функцию щитовид железы, вес, обмен в-в. (морепродукты,морские водоросли). Марганец- необходим для норм роста и развития. (овес, орехи, слива). Селен- укрепляет иммунитет, его содержание уменьшается при курении, дефицит- боли в груди,облысение. (чеснок, яйца, рыба). Сера- здоровый вид кожи (моллюски,яйца). Цинк- в костях, дефицит- потеря вкусов ощущний,замедляет рост и уменьшает аппетит (грибы, устрицы).

3. общая характеристика жирорастворимых витаминов и витаминоподобных в-в,их биологическое значение. Не вводятся с водой естественным путем. Вит А- ретинол- кристалл. В-во светло-желт. цвета, хорошо растворим в жире, может разруш-ся О2. Оказывает влияние на формирование скелета, на ночное зрение, сохраняет молодость. (печень,сливоч.мало, сыр, рыбий жир, горошек, томаты). Вит D- кальциферол- способствует укреплению зубов и костей, поддерживает уровень фосфора и Ca в крови. (зерна, молоко, яйца, сливоч.масло). Вит Е- токоферол- устойчив к нагреванию, способствует развитию мышц, предотвращ слабость и утомление, увеличивает долголетие, повышает активность витамина А, способств. норм течению беременности. (растит.масла, масло облепихи, зеленые овощи). Вит К- филлохинон- участвует в процессе свертывания крови, необходим для здоровой работы почек. (капуста, зеленые листья салата, крапива). Жирораствор витамины влияют на усвоение пищевых продуктов, позволяют наиболее полноценно усваивать жиры. Витаминоподоб вещ-ва. В13- оротовая к-та- функционирует состояние печени. В15- пангамовая к-та- в семенах растений, улучшает тканевое дыхание. H1- парааминобензойная к-та- участ в пигментации. В4- холин- хорошо растворим в H2O ив алкоголе, участв в обмене жиров, влияет на рост, входит в состав сложных липидов. В8- инозит- недостаток приводит к ожирению печени. Вт- карнитин- для стимуляции работы поджелудоч. Железы, ускоряет заживление ран. U-метилметионининсульфоний- с латинского- язва, ускоряет заживление ран. (капуста, картофель, морковь, репа, томаты). Витаминоподоб в-ва усиливают профилактич-ю активность витамина и микроэлементов.

4. Классификация липидов, их химические св-ва и биологические ф-ии. Липиды- это гетерогенная многочисленная группа органических соединений со сходными физико-химическими свойствами и структурой. По химич. строению они делятся на: простые липиды (Эфиры жир. Кислот и спиртов); конъюгированные (сложные) и производные липидов (вит. D, Е и К). Простые липиды делятся на: 1. Жиры, 2. Масла(эфиры жир. кислот и глицерола); 3. Воска (эфиры жир. кислот с длинноцепочечными алифатическими спиртами). Конъюгированные липиды делятся на: 1. Фосфолипиды ( фосфатидные кислоты, лецитины, плазмалогены); 2. Гликолипиды (цероброзиды, ганглиозиды и цитолипиды); 3. Сульфалипиды; 4. Липопротеины. По функциям бывают: 1. Структурные и рецепторные компоненты мембран и клеточных поверхностей; 2. Энергетическое ДЕПО; 3. Сигнальные молекулы и биологические регуляторы. Классы липопротеинов учавствующих в переносе липидов и холестерина в организме человека: 1. Хилонекроны; 2. Липопротеины очень низкой плотности; 3. Липопротеины низкой плотности; 4. Липопротеины высокой плотности. Ф-ии липидов: 1. Структурная. В сочетании фосфолипиды с белками образуют биологические мембраны; 2.Энергетическая. В процессе окисления жиров происходит высвобождение большого количества энергии, именно она и идёт на образование АТФ; 3. Теплоизоляционная и защитная; 4. Смазывающая и водоотталкивающая; 5. Регуляторная.

5 (3).Общая характеристика биологических функций белков. Белки- высокомолекулярные органические в-ва,состоящие из соед-ых в цепочку пептидной связью L- аминокислот. В организме человека белки выполняют следующие функции: Каталитическая или ферментативная- все ферменты имеют белковую природу. Регуляторная- специал. Белки-маски осущ-ют регуляцию доставки к генам в ДНК. Рецепторная- ф-я заключ-ся в избир-ом связывании гормонов,биологически активных в-в и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток. Транспортная- только белки осущ-ют перенос в-в в крови, например, липопротеины, гемоглобин, трансферрин. Структурная- белки формируют в-во соед-ой ткани (коллаген, эластин, кератин, протеогликаны), участвуют в построении мембран и цитоскелета. Сократительная- сущ-ет ряд белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин, актин, миозин). Генно-регуляторная- осуществление белками регуляции процессов в клетке или в организме, что связано с их способностью к приему и передаче информации. Трофическая- белки яв-ся источником С.S.N и др. элементов. Иммунологическая или защитная- все антитела имеют белковую природу: интерфероны, фибриногены. Сигнальная- белки участв. В передаче сигнала в клетку. Энергетическая- при расщеплении аминокислот сост-их белки, клетка получает 16-18% необходимой энергии.

6 (2).Роль белков в жизнедеятельности организма. Современные представления о структуре белков. Белки́- высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью аминокислот. Роль: белки служат материалом для построения клеток, тканей и органов, образования ферментов и большинства гормонов, гемоглобина и друг. соединений. Формируют соединения, обеспечивающие иммунитет к инфекциям. Участвуют в процессе усвоения жиров, углевод, витаминов, минерал. в-в, белки- важная часть питания человека. Структура: крайне важна трёхмерная структура- формируется в результате взаимодействия структур более низких уровней. Выделяют 4 уровня структуры белка: Первичная- последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Именно в таком виде белок образ-ся на рибосомах. Благодаря водородным связям м/д радикалами отдельные участки белковой молекулы закручив-ся в спираль или формируют складчатый слой. Вторичная- образ-ся в результате взаимодействия мж функционирующими группами, входящими в состав пептидного остова. Различают два варианта вторич структуры: -спираль и - конфигурацию. Третичная- пространственное строение полипептидной цепи, представлена структура в виде нитки запутанной, если ее положить на ладонь и покатать другой ладонью- альфа спираль свернута в компактную глобулу. В стабилизации третичной структуры принимают участие: ковалентные связи (дисульфидные мостики); ионные (в аминокислот. остатках); водородные связи; гидрофобные взаимодействия (на поверхности молекул). Четверичная- когда белки состоят из 2-ух и более полипептид. Цепей, связ-ых м/д собой нековалентными (не пептидными и не дисульфидными) связями.

7. Пептидная связь и ее характерные черты. Первичная структура белков и ее свойства. Вторичная структура белков: виды, факторы стабилизации. Первичная структура белка - последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Пептидная связь образуется за счет карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты. Пептидная связь является частично двойной и частично одинарной. Заместители по отношению к пептидной связи могут находиться в цис- или транс-положении, причем транс-пептидная связь является более стабильной. Свойства первичной структуры белка: 1.Детерминированность – последовательность аминокислот в белке генетически закодирована. Информация о последовательности аминокислот содержится в ДНК; 2.  Уникальность – для каждого белка в организме характерна определенная последовательность аминокислот. Пептидные цепи белков организованы во вторичную структуру, стабилизированные водородными связями. Атом кислорода каждой пептидной группы образует при этом водородную связь c NH-группой, соответствующей пептидной связи. При этом формируются следующие структуры: α-спираль, β-структура и β-изгиб. α-Спираль-наиболее выгодная структура. На один ее виток приходится 3,6 аминокислотного остатка. β-структура - образована за счет межцепочечных водородных связей между соседними участками полипептидной цепи, т.к. внутрицепочечные контакты отсутствуют. Полипептидная цепь в β-структуре сильно вытянута и имеет спиральную или зигзагообразную форму. Водородные связи менее прочны по сравнению с таковыми при антипараллельном расположении аминокислотных остатков. β-изгиб. Глобулярные белки имеют шарообразную форму.

8 (5).Третичная структура белка. Глобулярные и фибриллярные белки. Связи стабилизирующие третичную структуру. Примеры организации третичной структуры белков. Третичная структура- пространственное строение полипептидной цепи, структура представлена в виде запутан. Нитки, если ее положить на ладонь и покатать ее другой ладонью- в виде глобулы. В стабилизации третич. структуры принимают участие: ковалентные связи (мж двумя остатками цистеинами- дисульфидные мостики); ионные (в аминокислот остатках); водородные связи; гидрофобные (на поверхности молекул). Белки по форме клубка делят на 2 группы: глобулярные (близки к форме шара) и фибриллярные (нитевидные,близкие к форме эллипса). Пример- альбулин, кератин. Фибрилляр. белки имеют палочковобразную вытянутую форму, нерастворимы в воде и физически прочные (коллаген, эластин, миозин, фибрин- свертывает кровь). Глобулярные- водорастворимы, выполняют динамическую ф-ю- ферменты иммуноглобулины и транспортные белки гемоглобин и альбулин. Коллагены- молекулы состоят из 3 полипептидных цепей, называемых α-цепями. В состав коллагенов могут входить 3 одинаковые или разные цепи. Первичная структура α-цепей коллагена необычна, т.к каждая третья аминокислота в полипептидной цепи представлена глицином, так же имеется пролин и аланин. В коллагене отсутствуют такие аминокислоты, как цистеин и триптофан, α гистидин, метионин и тирозин находятся лишь в очень небольшом количестве. В составе первичной структуры α-цепи коллагена содержится также необычная аминокислота - гидроксилизин. Изменение в первичной структуре коллагена может приводить к развитию наследственных болезней. Эластин- в отличие от коллагена, образующего прочные фибриллы, способные выдержать большие нагрузки, эластин обладает резиноподобными свойствами. Нити эластина, содержащиеся в тканях лёгких, в стенках сосудов, в эластичных связках, могут быть растянуты в несколько раз по сравнению с их обычной длиной, но после снятия нагрузки они возвращаются в исходную форму. Эластин содержит довольно много пролина и лизина, но лишь немного гидроксипролина; полностью отсутствует гидроксилизин.

9 (6). Принципы организации четвертичной структуры белков. Кооперативные изменения конформации субъединиц. Примеры реализации кооперативных эффектов (гемоглобин, аллостерические ферменты). Четвертичная структура- когда белки состоят из двух и более полипептид­ных цепей, связанных между собой нековалентными (не пептидными и не дисульфидными)связями, обычно связаны гидрофильно-гидрофобными связями, при помощи водородных и ионных. Подобные белки называются олигомерами, а составляющие их индивидуальные полипептидные цепи-протомерами, мономерами или субъединицами. В результате формируется молекула в виде шара (глобуляр.белки) или нити(фибриллярные). Отдельные глобулы называются субъединицами. У гемоглобина, например, имеется по две α и β субъединицы. Наличие нескольких субъединиц -увеличивает степень насыщения кислородом. Четвертичная структура свойственна большинству ферментов. Кооперативные изменения конформации субъединиц. Субъединица – это функционально активная часть молекулы белка. Конформа́ция- пространственное расположение атомов в молекуле определенной конфигурации, обусловленное поворотом вокруг одной или нескольких одинарных сигма-связей. Кооперативные изменения конформации субъединиц - это изменение расположения атомов в определенной молекуле всех полипептидных цепей (протомеров) четвертичной структуры белка(олигомеров) при присоединении лиганда (молекулы или ионы, связанные с центральным атомом) только к одному из белков. Конформационные изменения ,произошедшие в других протомерах(цепях),облегчают присоединение следующей молекулы ,что вызывает новые конформационные изменения в белке и ускорение связывания следующей молекулы.Т.о каждая присоединяющаяся молекула будет присоединятся легче первой в 300 раз,а также способствует более легкому отщеплению последующих молекул. Аллостерические ферменты - это ферменты, активность которых регулируется количеством молекул субстрата и эффекторами. Они играют важную роль в метаболизме. Аллостерическая регуляция имеет большое значение в следующих ситуациях: при анаболических процессах и при катаболических процессах. Аллостерические ферменты обладают свойством кооперативности: взаимодействие аллостерического эффектора с аллостерическим центром вызывает последовательное кооперативное изменение конформации всех субъединиц, приводящее к изменению конформации активного центра и изменению сродства фермента к субстрату, что снижает или увеличивает каталитическую активность фермента.

10 (7).Денатурация и ренатурация белка. Денатурирующие факторы. Денатурация белков- это потеря белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул. Процесс денатурации отдельной белковой молекулы, приводящий к распаду её «жёсткой» трёхмерной структуры, иногда называют плавлением молекулы. Как правило, денатурация белка необратима, но в некоторых случаях после устранения денатурирующего агента может произойти «ренатурация» — восстановление вторичной и третичной структур, свойств, т.е белки возвращают свою природную структуру. Механизмы денатурации. Любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка щелочью приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др. Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Наглядным примером яв-ся- образование «белка» при жарке яиц.

11 (10). Классификация, структурные компоненты и биологические функции сложных белков (хромопротеины, гемопротеины, флавопротеины, металлопротеины). Хромопротеины состоят из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента. Различают гемопротеины (содержат в качестве простетической группы железо), магнийпорфирины и флавопротеины (содержат производные изоаллоксазина). Функции: уч-ют в фотосинтезе, дыхание клеток и целостного организма; транспорт O2 и CO2; ОВР; свето-и цветовосприятие и др. Магнийпорфирин вместе с белком обеспечивает фотосинтетическую активность растений, катализируя расщепление H2O на H2 и O2 . Гемопротеины катализируют обратную реакцию – образование H2O, связанное с освобождением энергии. Флавопротеины содержат прочно связанные с белком простетические группы, представленные изоаллоксазиновыми. Некоторые флавопротеины содержат ионы металлов. Типичными представителями флавопротеинов, являются ксантин-оксидаза, альдегидоксидаза, ацил-КоА-дегидрогеназа и транспортирующий электроны флавопротеин.. Негемовое железо связывается с белковым компонентом, отличающимся от гемсодержащих хромопротеинов. Железо ковалентно связано с атомом серы остатка цистеина в белке. При кислотном гидролизе такого белка освобождается железо и H2S. К группе Гемопротеинов относятся гемоглобин и его производные, миоглобин, хлорофиллсодержащие белки и ферменты (вся цитохромная система, каталаза и пероксидаза). Все они содержат в качестве небелкового компонента структурно сходные железо (или магний)-порфирины, но различные по составу и структуре белки. К Металлопротеинам относятся биополимеры, содержащие белок и ионы какого-либо одного или нескольких металлов: ферритин, трансферрин, гемосидерин. Белки, координационно связанные с атомами металлов в составе сложных белков-ферментов, для которых металл служит или мостиком между белковым компонентом и субстратом, или, что более вероятно, металл в них непосредственно выполняет каталитическую функцию.

  1   2   3   4   5   6   7

перейти в каталог файлов


связь с админом