Главная страница
qrcode

БЕЛКИ 1 (расширенная версия). Белки это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из остатков


НазваниеБелки это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из остатков
АнкорБЕЛКИ 1 (расширенная версия).doc
Дата15.02.2018
Размер6.07 Mb.
Формат файлаdoc
Имя файлаБЕЛКИ 1 (расширенная версия).doc
ТипДокументы
#37430
Каталог

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из остатков

-аминокислот, соединенных пептидной связью.
В состав белков входит 20 аминокислот.





При построении белковой молекулы, аминокислоты объединяются друг с другом в длинные полипептидные цепи, образуя друг с другом пептидные связи.


Пептидная связь настолько прочная, что для её гидролиза вне организма необходимы очень жесткие условия: нагревание при 105C в течение суток в присутствии концентрированной HCl.
В условиях организма существуют специфические ферменты – пептидазы, с помощью которых эти связи разрываются очень быстро.

Основу белка составляет первичная структура.
Первичная структура белка – это последовательность (порядок чередования) остатков -аминокислот в полипептидной цепи.
Разные белки имеют разную первичную структуру.

Эта структура абсолютно уникальная для каждого белка!


Цепь повторяющихся групп: –NH–CH–CO– называется: пептидный остов.
Цепь повторяющихся групп: –NH–CH–CO– называется: пептидный остов.
Формула пептида, содержащего пролин:



Информация о первичной структуре белка лежит в ДНК:
ДНК (гены)



мРНК



первичная

стр-ра белка
В условиях клетки первичная структура приобретает 3-х-мерную пространственную структуру, которая называется: конформация.

В понятие конформация входит: вторичная и третичная структура белка.


Вторичная структура белка – это пространственная структура, в формировании которой участвуют водородные связи между CO– и NH– группами пептидного остова.



3 типа вторичной структуры:

1) -спираль;

2) -структура;

3) беспорядочный клубок.

1) -спираль образуется за счет закручивания пептидного остова белка в спираль.
В формировании -спирали участвуют водородные связи между кислородом CO– группы одной аминокислоты и водородом NH– группы 4-ой от неё аминокислоты.


Водородные связи ориентированы вдоль оси такой спирали:



На один виток спирали приходится 3,6 остатка аминокислот. Радикалы аминокислот располагаются снаружи спирали.
Формирование -спирали может быть нарушено:


  1. В участках, содержащих пролин.

Пролин не содержит атома H, способного образовывать водородную связь. В этом месте полипептидной цепи возникает изгиб или петля;


  1. если последовательно расположены несколько одноименно заряженных радикалов, между которыми возникает электростатическое отталкивание;

  2. участки с близкорасположенными объемными радикалами (триптофан, метионин, гистидин).


2) -структура образуется между линейными областями одной полипептидной цепи или между разными полипептидными цепями:
Параллельная -структура:




Антипараллельная -структура:





3) Беспорядочный клубок – это области с нерегулярной вторичной структурой.
Это петлеобразные и кольцеобразные стр-ры, с меньшей регулярностью укладки, чем -спираль и -стр-ра.

Они сильно отличаются в разных белках, но имеют одинаковую (или очень близкую) стр-ру для всех молекул одного и того же белка.




Третичная структура белка – это трехмерная пространственная структура, в формировании которой участвуют межрадикальные взаимодействия.

Свойства радикалов аминокислот по их полярности:


I

Гидрофильные (полярные)

II

Гидрофобные (неполярные)

Незаряженные

Анионные

(–)

Катионные

(+)

Радикалы, содержащие одну

из следующих полярных групп:




Сер; Тре; Тир; Цис; Асн; Глн

Радикалы, содержащие COOH–группу:
COOH  COO + H+



Асп; Глу

Радикалы, содержащие атом азота, способный к присоединению протона:
Пример:




Лиз; Арг; Гис

Радикалы не содержат ни одной полярной группы:

Ала; Вал; Лей; Иле; Мет; Фен; Три; Про






Гидрофильные и гидрофобные радикалы никогда не взаимодействуют друг с другом!!
I. Гидрофильные (полярные) радикалы могут взаимодействовать только между собой, образуя

2 типа связей:

а) водородная связь;

б) ионная связь.
а) Водородная связь образуется между 2-мя гидрофильными незаряженными радикалами или одним заряженным (чаще анионным) и одним незаряженным радикалом:



б) Ионная связь образуется между разноименно заряженными радикалами:




и

+

Глу




Лиз

Асп




Арг







Гис


Например:



II. Гидрофобные (неполярные) радикалы могут взаимодействовать только между собой, образуя гидрофобную связь.
Пример:




Это всё были – слабые связи!
Между радикалами цистеина может образовываться прочная ковалентная связь – дисульфидная:




Дисульфидные связи имеют далеко не все белки. Такие связи имеют в основном секреторные белки, которые выделяются во внеклеточное пространство.
К ним относятся, например, инсулин и иммуноглобулины.

В водной среде третичная структура начинает образовываться с гидрофобных связей.
Гидрофобные радикалы, «прячась» от воды, погружаются внутрь белковой молекулы, максимально сближаясь друг с другом и образуя между собой гидрофобные связи.
Они составляют гидрофобное ядро белка.
Гидрофильные радикалы стремятся располагаться снаружи, образуя с водой водородные связи, и составляют гидрофильную оболочку белка.
За счет гидрофильной оболочки крупная молекула белка хорошо растворима в воде.
Те гидрофильные радикалы, которые оказались внутри белковой молекулы, образуют друг с другом водородные и ионные связи.
В белках, которые функционируют в гидрофобном окружении (белки мембран), обратное строение: внутри – гидрофильные радикалы, а снаружи – гидрофобные.
Супервторичная структура белка
Супервторичная структура белка – это сходные сочетания и взаиморасположение вторичных структур в белке.
Это специфическое сочетание элементов вторичной структуры при формировании третичной стр-ры белка.
В формировании супервторичной стр-ры могут принимать участие межрадикальные взаимодействия.
Примеры: "α-спираль – поворот – α-спираль"; "лейциновая застежка молния", "цинковые пальцы", "β-бочонок" и др.





Все связи, стабилизирующие вторичную и третичную структуру (кроме дисульфидных) – слабые. Они могут разрываться даже при комнатной t.
Поэтому, для белков характерно уникальное свойство: конформационная лабильность.
Конформационная лабильность – это способность белков к небольшим изменениям конформации в результате разрыва одних и образования других слабых связей.
Эта способность помогает белкам функционировать.

Функции белков:


  1. Структурная: белки соединительной ткани, фибрин тромбов;

  2. Транспортная: гемоглобин – транспорт O2, трансферрин – транспорт Fe;

  3. Ферментативная: белки-ферменты, катализирующие химич. реакции в организме;

  4. Сократительная: актин, миозин;

  5. Регуляторная: белковые гормоны, активаторы и ингибиторы других белков;

  6. Защитная: белки-иммуноглобулины

  7. Энергетическая


Выполнение белком его функции обеспечивается специфическим участком, к которому присоединяется лиганд. Этот участок называется: активный центр.
Лиганд – это вещество, которое взаимодействует с активным центром белка по принципу комплементарности.


  1. Активный центр белка – это участок молекулы белка, сформированный на уровне третичной структуры (иногда, четвертичной), ответственный за связывание с лигандом.




  1. Расположен в узком гидрофобном углублении (щели) поверхности молекулы белка.


Комплементарность – это пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей (активного центра белка и лиганда).



ДНК (гены)



мРНК



первичная

стр-ра белка



конформация

а

L →
ктивный центр




функция

Простые и сложные белки





перейти в каталог файлов


связь с админом