Главная страница
qrcode

Биохимия


НазваниеБиохимия
АнкорSportivnaya biokhimia - Mikhaylov S S - Uchebnik.docx
Дата15.09.2017
Размер0.84 Mb.
Формат файлаdocx
Имя файлаSportivnaya_biokhimia_-_Mikhaylov_S_S_-_Uchebnik.docx
ТипУчебник
#628
страница1 из 20
Каталог
  1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   20

С. С. Михайлов

Спортивная

БИОХИМИЯ

! Ju ^






УДК 577.1 ББК 28.072 М69

Рецензенты:

Розенгарт Е.В.доктор биологических наук, профессор Санкт- Петербургской государственной академии физической культуры им. П. Ф. Лесгафта; Волков Н.И. доктор биологических наук, профессор Российского государственного университета физической культуры, спорта и туризма

Михайлов С.С.

М69 Спортивная биохимия: Учебник для вузов и колледжей физической культуры. - 2-е изд., доп. - М.: Советский спорт, 2004. - 220 е.: ил.

ISBN 5-85009-876-3

Учебник написан в соответствии с Государственным образовательным стандартом по биохимии для вузов физической культуры. В первой части учебника описаны строение и свойства главных классов органических соединений организма, рассмотрены основные метаболические процессы, дана биохимическая характеристика крови и мочи. Во второй части учебника всесторонне освещены биохимические аспекты мышечной деятельности, рассмотрены молекулярные основы двигательных качеств спортсмена, адаптации организма к физическим нагрузкам и затронута проблема питания спортсменов.

Предназначен для студентов дневной и заочной форм обучения высших и средних специальных учебных заведений физической культуры.

УДК 577.1 ББК 28.072

ISBN 5-85009-876-3 © Михайлов С.С., 2002

© Михайлов С.С., 2004 © Оформление. ФГУП «Издательство "Советский спорт"», 2004

ВВЕДЕНИЕ

Биохимия изучает в самом общем виде химическую сторону жизни.

Обычно выделяют три главные задачи, стоящие перед этой научной дисциплиной:

  1. Изучение химического состава живого организма, строения и свойств молекул, из которых он состоит.

  2. Изучение обмена веществ, т. е. химических превращений, которым подвергаются входящие в организм молекулы (раздел биохимии, решающий эти задачи, называется «Общая биохимия»).

  3. Изучение особенностей химического состава и обмена веществ отдельных представителей живого мира (например, у микробов, растений, животных), изучение химического состава и обмена веществ при различных заболеваниях и при поступлении в организм экзогенных веществ (ядов, лекарственных средств). К этой задаче также относится изучение влияния на организм разнообразных физических нагрузок, в том числе применяемых в спорте.

В целом раздел биохимии, занимающийся решением третьей задачи, называется «Функциональная, или частная, биохимия».

Направлением функциональной биохимии, исследующим влияние физических упражнений на организм спортсмена, является «Спортивная биохимия».

Биохимия как учебная дисциплина играет важную роль в подготовке специалистов в области физической культуры. Это положение можно обосновать следующим:

  • Специалист в области физической культуры обязан в полной мере знать устройство объекта своей профессиональной деятельности, т. е. человека, должен иметь представление о химическом строении организма и о химических процессах, лежащих в основе жизнедеятельности.

  • Тренер и преподаватель физического воспитания должны знать особенности обмена веществ во время физической работы и отдыха, использовать эти закономерности для рационального построения тренировочного процесса, для установления оптимальных сроков восстановления.

Используя простейшие биохимические исследования, тренер и преподаватель физвоспитания должны уметь оценить соответствие фи-

Часть 1

ОБЩАЯ БИОХИМИЯ1

ГЛАВА 1 ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ХИМИЧЕСКОГО СОСТАВА ОРГАНИЗМА"

Организм человека имеет следующий химический состав: вода - 60-65%, органические соединения - 30-32%, минеральные вещества - 4%.

Наибольшее значение для живых организмов имеют органические соединения. Важнейшими классами органических соединений, входящих в живые организмы, являются белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды.

БЕЛКИ

Белки выполняют в организме очень важные функции. К ним в первую очередь следует отнести: структурную, каталитическую, сократительную, транспортную, регуляторную, защитную, а также энергетическую. На долю белков в среднем приходится 1/6 часть от массы тела человека.

По строению белки - это высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот. В состав белковых молекул могут входить десятки, сотни и тысячи остатков аминокислот. Однако все белки, независимо от происхождения, содержат лишь 20 видов аминокислот Строение 20 разновидностей аминокислот, входящих во все бедаи, можно отразить следующей формулой:

r

i

H-C-nh2

У всех аминокислот можно выделить общую, одинаковую часть молекулы, содержащую амино- и карбоксильную группы (выделена пунктирной рамкой). Другая же часть молекулы, обозначенная как радикал (R), у каждой из 20 аминокислот имеет специфическое строение, и аминокислоты отличаются друг от друга только радикалами. (Классификация, формулы и некоторые свойства аминокислот приведены в приложении 1.)

Аминокислоты, соединяясь друг с другом пептидной связью, образуют длинные неразветвленные цепи - полипептиды. Пептидная связь возникает при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты с выделением воды:


H,

CH-COOH
r1 r2 nh2-ch-cooh +nh2-ch-cooh

2о





о

н :

nh2 -сн

—;с

—n —i

Пешидная связь




Пептидные связи обладают высокой прочностью, их образуют все аминокислоты.

В состав белковой молекулы входит один или несколько полипептидов.

Кроме пептидных, в белках обнаруживаются еще дисульфидные, водородные, ионные и другие связи.

Эти химические связи могут возникать между остатками аминокислот, которые входят в разные участки одного и того же полипептида или же находятся в разных полипептидах, но обязательно пространственно сближены. В первом случае благодаря таким связям полипептидная цепь принимает определенную пространственную форму. Во втором случае с помощью непептидных связей полипептиды объединяются в белковую молекулу.

В итоге молекула белка является объемным, трехмерным образованием, имеющим определенную пространственную форму. Для удобства рассмотрения пространственного строения молекулы белка условно выделяют четыре уровня ее структурной организации.

Первый уровень пространственной организации белковой молекулы называется первичной структурой и представляет собой последовательность расположения аминокислот в полипептидных цепях. Фиксируется эта структура прочными пептидными связями. Другими словами, первичная структура характеризует химическое строение полипептидов, образующих белковую молекулу. Каждый индивидуальный белок имеет уникальную первичную структуру.

Второй уровень пространственной организации - вторичная структура - описывает пространственную форму полипептидных цепей. Например, у многих белков полипептидные цепи имеют форму спирали. Фиксируется вторичная структура дисульфидными и различными нековалентными связями.

Третий уровень пространственной организации - третичная структура - отражает пространственную форму вторичной структуры. Например, вторичная структура в форме спирали, в свою очередь, может укладываться в пространстве в виде глобулы, т. е. имеет шаровидную или яйцевидную форму. Стабилизируется третичная структура слабыми нековалентными связами, а также дисульфидными связями и поэтому является самой неустойчивой структурой.

Пространственная форма всей белковой молекулы получила название конформация. Поскольку в молекуле белка наряду с прочными ковалентными связями имеются еще менее прочные (нековалентные) связи, то его конформация характеризуется нестабильностью и может легко изменяться. Изменение пространственной формы белка влияет на его биологические функции. Конформация, находясь в которой белок обладает биологической активностью, называется нативной. Любые воздействия на белок, приводящие к нарушению этой конформа- ции, сопровождаются частичной или полной утратой белком его биологических свойств. Изменение конформации в небольших пределах обратимо и является одним из механизмов регуляции биологических функций белков в организме.

Четвертичной структурой обладают только некоторые белки. Четвертичная структура - это сложное надмолекулярное образование, состоящее из нескольких белков, имеющих свою собственную первичную, вторичную и третичную структуры. Каждый белок, входящий в состав четвертичной структуры, называется субъединицей. Например, белок крови гемоглобин состоит из четырех субъединиц двух типов (а и Р) и имеет строение а2рг- Ассоциация субъединиц в четвертичную структуру приводит к возникновению нового биологического свойства, отсутствующего у свободных субъединиц. Например, формирование четвертичной структуры в ряде случаев сопровождается появлением каталитической активности, которой нет у отдельных субъединиц.

Объединяются субъединицы в четвертичную структуру за счет слабых нековалентных связей, и поэтому четверичная структура неустойчива и легко диссоциирует на субъединицы. Образование и диссоциация четвертичной структуры является еще одним механизмом регуляции биологических функций белков.

Из всех структур белка кодируется только первичная. За счет информации, заключенной в молекуле ДНК, синтезируются полипептидные цепи (первичная структура). Высшие структуры (вторичная, третичная, четвертичная) возникают самопроизвольно в соответствии со строением полипептидов.

Классификация белков

Белки делятся на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки состоят только из аминокислот. К простым белкам, имеющимся в организме человека, относятся альбумины, глобулины, гистоны, белки опорных тканей. В молекуле сложного белка, кроме аминокислот, еще имеется неаминокислотная часть, называемая простетической группой. В зависимости от строения про- стетической группы выделяют такие сложные белки, как фосфопро- теиды (содержат в качестве простетической группы фосфорную кислоту), нуклеопротеиды (содержат нуклеиновую кислоту), глико- протеиды (содержат углевод), липопротеиды (содержат липоид), хромопротеиды (содержат окрашенную простетическую группу) и др.

Возможна и другая классификация белков, вытекающая из их пространственной формы. В этом случае белки разделяются на два больших класса: глобулярные и фибриллярные.

Молекулы глобулярных белков имеют шарообразную или эллипсоидную форму. Примером таких белков являются альбумины и глобулины плазмы крови.

Фибриллярные белки представляют собою вытянутые молекулы, у которых длина значительно превышает их диаметр. К таким белкам прежде всего необходимо отнести коллаген - самый распространенный белок у человека и высших животных, на долю которого приходится 25-30% от общего количества белков организма. Коллаген обладает высокой прочностью и эластичностью. Этот белок широко распространен в организме, он входит в состав соединительной ткани, и поэтому его можно обнаружить в коже, стенках сосудов, мышцах, сухожилиях, хрящах, костях, во внутренних органах.

НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ

По своему строению нуклеиновые кислоты являются полинуклео- тидами, состоящими из очень большого количества мононуклеотидов (нуклеотидов). Любой нуклеотид обязательно включает в себя азотистое основание (циклическое соединение, содержащее атомы азота и обладающее щелочными свойствами), углевод и фосфорную кислоту.

Азотистые основания бывают двух типов: пуриновые и пирими- диновые.

Н Н

Аденин Гуанин

Пиримидиновыми основаниями являются урацил, тимин и цитозин:


Урацил Тимин Цитозин
К пуриновым основаниям относятся аденин и гуанин, имеющие следующее строение:

Углеводом, входящим в состав нуклеотидов, может быть рибоза или дезоксирибоза, находящиеся в циклической форме:

он/о. сн2он он/о. сн2он

он он н он

Рибоза Дезоксирибоза

Азотистые основания присоединяются к первому углеродному атому (С]) углевода. Азотистое основание, связанное с углеводом, называется нуклеозидом.

Нуклеозиды, содержащие аденин и гуанин, называются соответственно аденозин и гуанозин, а нуклеозиды с пиримидиновыми основаниями получили названия: уридин, тимидин и цитидин.

Если в состав нуклеозида входит дезоксирибоза, то в название нук- леозида входит еще приставка «дезокси-». Например, нуклеозид, состоящий из аденина и рибозы, называется «аденозин», а нуклеозид, содержащий аденин и дезоксирибозу, носит название «дезоксиаденозин», или в сокращенном виде «д-аденозин».

Фосфорная кислота присоединяется эфирной связью к пятому атому углерода рибозы или дезоксирибозы. Поэтому нуклеотиды можно рассматривать как нуклеозидфосфаты.

Нуклеотиды, входящие в состав нуклеиновых кислот, имеют один остаток фосфорной кислоты, а свободные нуклеотиды могут содержать от одного до трех фосфатных остатков.

Название нуклеотидов состоит из трех частей: название нуклеозида, входящего в данный нуклеотид; числительное, показывающее количество остатков фосфорной кислоты, и слово «фосфат»:


аденозин - гуанозин ■ •уридин - тимидин - цитидин -

моно- ди - три -

фосфат

(дезокси);







Например, нуклеотид, состоящий из аденина, рибозы и фосфорной кислоты, называется аденозинмонофосфат, или сокращенно АМФ, и имеет следующее строение:

N ОН

СН20—Р=0

Аденин

\Н W он

он он

Рибоэа

Нуклеотиды, входящие в нуклеиновые кислоты, соединяются друг с другом в длинные полинуклеотидные цепи эфирными связями, идущими от углевода одного нуклеотида к фосфорной кислоте соседнего:

Аз. основание—углевод—фосфат Аз. основание —углевод —фосфат Аз. основание —углевод —фосфат Аз. основание —углевод —фосфат

В результате такого связывания образуется длинная цепь, состоящая из чередующихся остатков углевода и фосфорной кислоты. Азотистые основания непосредственно в эту цепь не входят; они как боковые веточки присоединяются к углеводам. Отличаются полинуклеотиды друг от друга длиной (т. е. количеством нуклеотидов) и последовательностью расположения азотистых оснований.

  1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   20

перейти в каталог файлов


связь с админом