Главная страница
qrcode

биохим19. Катаболизм коллагена Разрушение коллагеновых волокон осуществляется активными формами кислорода и ферментативно (гидролитически) коллагеназами тканевыми и бактериальными.


НазваниеКатаболизм коллагена Разрушение коллагеновых волокон осуществляется активными формами кислорода и ферментативно (гидролитически) коллагеназами тканевыми и бактериальными.
Дата15.09.2020
Размер15.2 Kb.
Формат файлаdocx
Имя файлабиохим19.docx
ТипДокументы
#70739
Каталог

Концентрация какой аминокислоты является показателем активности катаболизма коллагена?

Катаболизм коллагена

Разрушение коллагеновых волокон осуществляется активными формами кислорода и ферментативно (гидролитически) коллагеназами тканевыми и бактериальными.

Тканевая коллагеназасодержитZn2+, имеет 4 изоформы, синтезируется фибробластами и макрофагами соединительной ткани.

Тканевая коллагеназа разрезает тройную спираль коллагена на расстоянии около ¼ от С-конца, между глицином и лейцином (изолейцином). Образующиеся фрагменты водорастворимы, они спонтанно распадаются на отдельные цепи, которые гидролизуются различными протеазами до АК.


Тканевую коллагеназу активируют плазмин, калликреин и катепсин В. Чувствительность коллагена к действию коллагеназы и неспецифических протеаз повышает недостаточное гидроксилирование остатков пролина и лизина.

Нарушение распада коллагена ведет к фиброзу органов и тканей (в основном печени и легких).

Диагностика скорости распада коллагена

В результате распада коллагена в крови и моче появляется свободный гидроксипролин. Большая часть этой аминокислоты катаболизируется под действием фермента гидроксипролиноксидазы, а часть её выводится с мочой, и поэтому гидроксипролин является маркерной аминокислотой, по которой судят о скорости распада коллагена

При некоторых заболеваниях, связанных с поражением соединительной ткани, экскреция гидроксипролина увеличивается вследствие ускоренного распада коллагена. Это наблюдается при болезни Педжета, гиперпаратиреозе, коллагенозах, некоторых инфекционных заболеваниях. При нарушении катаболизма гидроксипролина, причиной которого обычно выступает дефект фермента гидроксипролиноксидазы, выделение гидроксипролина может превышать 1 г/сут.

Особенности обмена коллагена

Коллаген относятся к медленно обменивающимся белкам, его Т½ составляет недели или месяцы.

У молодых людей обмен коллагена протекает быстрее, с возрастом он заметно снижается, так как при старении увеличивается количество поперечных сшивок, что затрудняет работу коллагеназы. Поэтому, у молодых людей в возрасте 10—20 лет содержание гидроксипролина в моче может достигать 200 мг/сут, то с возрастом экскреция гидроксипролина снижается до 15—20 мг/сут.

Синтез коллагена заметно увеличивается, когда фибробласты мигрируют в заживающую рану и начинают активно синтезировать в этой области основные компоненты межклеточного матрикса. При этом, на месте раны образуется соединительнотканный рубец, содержащего большое количество хаотично расположенных фибрилл коллагена. Эластин— гликопротеин с молекулярной массой 70 кД. Первичная структура эластина образована полипептидной цепью из 800 АК, в которой преобладают глицин, валин, аланин, содержится много пролина и лизина, немного гидроксипролина, отсутствует гидроксилизин.

Большое количество гидрофобных радикалов препятствует созданию регулярной вторичной и третичной структуры эластина, поэтому он приобретает различные конформации.

В межклеточном пространстве молекулы эла­стина образуют волокна и слои, в которых от­дельные пептидные цепи связаны множеством жёстких поперечных сшивок в разветвлённую сеть. Сшивки между ос­татками лизина двух, трёх или четырёх пептидных цепей, образуют специфические структуры, которые называются десмозинами (десмозин или изодесмозин).
перейти в каталог файлов


связь с админом