Главная страница
qrcode

Глобулярные белки сыворотки крови. Таблица 1. Растворимость альбуминов и глобулинов


Скачать 68.22 Kb.
НазваниеТаблица 1. Растворимость альбуминов и глобулинов
Дата20.04.2019
Размер68.22 Kb.
Формат файлаdocx
Имя файлаГлобулярные белки сыворотки крови.docx
ТипДокументы
#62499
Каталог

Кровь является жидкостью, состоящей из двух основных компонентов: плазма и клетки (форменные элементы). Форменные элементы представлены тремя видами клеток – эритроциты, лейкоциты, тромбоциты. Плазма крови является раствором белков, электролитов, моносахаридов, азотсодержащих соединений, липидов. При свертывании крови часть белков, отвечающих за этот процесс, теряет растворимость и вместе с форменными элементами образует сгусток. Жидкая часть крови, лишенная свертывающих белков, называется сыворотка.
Альбумины и глобулины.

Эти белки относятся к белкам, широко распространенным в органах и тканях животных. Наиболее богаты ими белки сыворотки крови, молока, яичный белок, мышцы и др. В плазме крови человека в норме содержится около 7% белков, представленных преимущественно альбуминами и глобулинами. Альбумины и глобулины – это глобулярные белки, различающиеся по растворимости.

Таблица №1. Растворимость альбуминов и глобулинов.


Из сыворотки крови не только выделен альбумин в чистом виде, но и определена первичная структура его единственной полипептидной цепи (575 АКО). Альбумин имеет относительно низкую изоэлектрическую точку (4,7) и высокий отрицательный заряд при рН 8,6, благодаря чему он мигрирует с большой скоростью в электрическом поле к аноду. Принято считать, что примерно 75-80% осмотического давления белков сыворотки крови приходится на альбумины; кроме того, основной функцией их считают транспорт жирных кислот. Однако точная функция альбуминов не совсем ясна. Известны случаи, когда у некоторых людей в крови фактически отсутствуют альбумины (врожденная аномалия), но они практически здоровы.


В плазме крови содержится 7% всех белков организма при концентрации 60 - 80 г/л. Белки плазмы крови выполняют множество функций. Одна из них заключается в поддержании осмотического давления, так как белки связывают воду и удерживают её в кровеносном русле.
Таблица №2. Белки сыворотки крови. Общее содержание, функции.
Группа
Белки
К-ция в сыв-ке , г/л
Функция
Альбумины
Транстиретин
0,25
Транспорт тироксина и трийодтиронина
 
Альбумин
40
Поддержание осмотического давления, транспорт жирных кислот, билирубина, жёлчных кислот, стероидных гормонов, лекарств, неорганических ионов, резерв аминокислот
αα2,5
Ингибитор протеиназ
 
ЛПВП
0,35
Транспорт холестерола
 
Транскортин
0,03
Транспорт кортизола, кортикостерона, прогестерона
 
Кислый α1
Транспорт прогестерона
 
Тироксинсвязывающий глобулин
0,02
Транспорт тироксина и трийодтиронина
αЦерулоплазмин
0,35
Транспорт ионов меди, оксидоредуктаза
 
Антитромбин III
0,3
Ингибитор плазменных протеаз
 
Гаптоглобин
1
Связывание гемоглобина
 
α2-Макроглобулин
2,6
Ингибитор плазменных протеиназ, транспорт цинка
 
Ретинолсвязыва-ющий белок
0,04
Транспорт ретинола
 
Витамин D связывающий белок
0,4
Транспорт кальциферола
β-Глобулины
ЛПНП
3,5
Транспорт холестерола
 
Трансферрин
3
Транспорт ионов железа
 
Транскобаламин
25Ч10-9
Транспорт витамина B 
Глобулин связывающий белок
20Ч10-6
Транспорт тестостерона и эстрадиола
 
С-реактивный белок
<0,01
Активация комплемента
γ-Глобулины
IgG
12
Поздние антитела
 
IgA
3,5
Антитела, защищающие слизистые оболочки
 
IgM
1,3
Ранние антитела
 
IgD
0,03
Рецепторы В-лимфоцитов
 
IgE
<0,01
Реагин
Методом электрофореза на ацетилцеллюлозе или геле агарозы белки плазмы крови можно разделить на альбумины (55-65%), α
Применение других сред для электрофоретического разделения белков позволяет обнаружить большее количество фракций. Например, при электрофорезе в полиакриламидном или крахмальном гелях в плазме крови выделяют 16-17 белковых фракций. Метод иммуноэлектрофореза, сочетающий электрофоретический и иммунологический способы анализа, позволяет разделить белки плазмы крови более чем на 30 фракций.

Большинство сывороточных белков синтезируется в печени, однако некоторые образуются и в других тканях. Например, γ-глобулины синтезируются В-лимфоцитами, пептидные гормоны в основном секретируют клетки эндокринных желёз, а пептидный гормон эритропоэтин - клетки почки.

Для многих белков плазмы, например альбумина, α
Почти все белки плазмы, за исключением альбумина, являются гликопротеинами. Олигосахариды присоединяются к белкам, образуя гликозидные связи с гидроксильной группой серина или треонина, или взаимодействуя с карбоксильной группой аспарагина. Концевой остаток олигосахаридов в большинстве случаев представляет собой N-ацетилнейраминовую кислоту, соединённую с галактозой. Фермент эндотелия сосудов нейраминидаза гидролизует связь между ними, и галактоза становится доступной для специфических рецепторов гепатоцитов. Путём эвддцитоза "состарившиеся" белки поступают в клетки печени, где разрушаются. Т
При ряде заболеваний происходит изменение соотношения распределения белковых фракций при электрофорезе по сравнению с нормой.

Нормальные значения общего белка сыворотки крови

В норме содержание общего белка в сыворотке крови составляет у новорожденного до 1 мес — 46,0 — 68,0 г/л, уровень белка в сыворотке у недоношенных может быть намного ниже, чем у доношенных, - в пределах от 36 до 60 г/л, уровень общего белка сыворотки у детей в возрасте 1 — 12 мес — 48,0 — 76,0 г/л, у детей 1 — 16 лет — 60,0 — 80,0 г/л, у взрослых — 65,0 — 85,0 г/л. После 60 лет уровень общего белка в сыворотке крови ниже приблизительно на 2 г/л.

Критерии белка сыворотки:

1. Нахождение в русле крови больше периода полураспада.

2. Осуществление функции в сыворотке крови.

3. Синтез осуществляется в печени, лимфатической системе, МФС.

4. Белок активно секретируется в кровь и концентрация его больше там, нежели в тканях, синтезирующих его.

5. Проявляет полиморфизм.

По концентрации в сыворотке все белки делятся:

1. Группа доминирующих белков 10-50 г/л (Ig G, альбумины) (1-5 г/100 мл)

2. Прочие постоянные белки до 10 г/л (Ig M,A,ЦП) (10-100 мг/100 мл)

3. Минорные белки (10-1000 мг/100 мл) менее 0.1 г/л Следовые белки (<10 мг/100 мл)

Кровь является важнейшей жидкой средой, обеспечивающей взаимосвязь различных анатомических структур организмов человека и животных. В кровь поступают белки, синтезирующиеся в различных органах и тканях, промежуточные и конечные продукты углеводного, липидного, азотистого обменов. Химический состав крови определяется особенностями метаболизма в различных тканях и органах (отсюда обширная информация о состоянии обменных процессов в организме при анализе компонентов крови).
АЛЬБУМИН

Белок синтезируется почти исключительно в печени. Отмечается микрогетерогенность

молекул альбумина, что связано с количеством и качеством агрегированных с альбумином молекул.

Значение альбумина в крови заключается:

1. В поддержании коллоидно-осмотического давления;

2. Он является богатым и быстро реализуемым резервом белка;

3. Транспортная – альбумин переносит

o длинноцепочечные жирные кислоты – основная физиологическая функция сывороточного альбумина.

o пигменты (билирубин),

o катионы (например, Ca2+ и Mg2+), анионы (Cl–),

o желчные кислоты,

o витамины,

o гормоны (альдостерон, прогестерон, гидрокортизон),

o органические красители,

o лекарственные вещества (дигоксин, барбитураты, пенициллин, ацетилсалициловая

кислота, сердечные гликозиды).

Гиперальбуминемия наблюдается при тех же состояниях, что и гиперпротеинемия.

Снижение концентрации альбумина наступает при больших потерях белка, связанных с кровотечением, при нарушении синтеза альбумина или увеличении скорости его распада.
α1-ГЛОБУЛИНЫ

Во фракции α1-глобулинов наиболее исследованными являются α1-антитрипсин,

α1-липопротеин и α1-гликопротеин, α1-фетопротеин, α1-антихимотрипсин.

1. α1-антитрипсин (α1-протеиназный ингибитор), гликопротеин, образуется в печени, белок острой фазы, является ингибитором протеиназ (трипсина, химотрипсина, калликреина, плазмина, эластазы лейкоцитов) и обуславливает 92-94% от общей антипротеолитической функции крови. Концентрация возрастает при воспалительных процессах, злокачественных

образованиях, при действии гормонов (беременность, стероидная терапия), системной красной волчанке. Снижается количество белка при эмфиземе легких, хроническом аутоиммунном гепатите (ювенильный цирроз).

2. α1-антихимотрипсин (ранее α1-гликопротеин Шульца) является одним из реагирующих первыми белков острой фазы (уровень в сыворотке может удваиваться в течение нескольких часов), представляет собой слабый специфический ингибитор химотрипсина, вместе с тем отмечена его активность по отношению и к другим протеазам. Увеличение концентрации белка обусловлено острофазовыми реакциями: воспаление, травма после хирургической операции, инфаркт миокарда, бактериальные инфекции.

3. Орозомукоид (кислый α1-гликопротеин) является белком острой фазы и синтезируется в печени. Функцией является связывание стероидов (прогестерон, тестостерон) и лекарств (пропранолол и лидокаин). Повышение уровня белка в крови отмечается при лихорадке, острых и хронических воспалительных процессах, ревматоидном артрите, злокачественных опухолях, травмах, инфаркте миокарда, беременности. Вместе с гаптоглобином является хорошим индикатором гемолиза. Снижение уровня белка при нефротическом синдроме без воспаления.

4. α1-фетопротеин – синтезируется в печени и желудочно-кишечном тракте плода.

Функцией белка является поддержание осмотического давления крови, связывание материнских эстрогенов и предохранение плода от ее иммунной системы, участие в развитии печени.

Диагностическое значение имеет, в первую очередь, для оценки правильного развития плода и срока беременности: увеличивается при многоплодной беременности, пороках развития и смерти плода. У взрослых количество белка нарастает при раке печени, также при онкологии яичек и, реже, других органов.

5. α-липопротеины.
α2-ГЛОБУЛИНЫ

Во фракции α2-глобулинов наиболее важными для диагностики являются

α2-макроглобулин, гаптоглобин, церулоплазмин. Также к этой фракции относятся ангиотензиноген, α2-гликопротеин связанный с беременностью, α2-HS-гликопротеин, α2-антиплазмин, белок A связанный с беременностью.

1. α2-макроглобулин – цинксодержащий белок острой фазы, содержит 4 идентичных субъединицы и включает углеводный компонент. Белок синтезируется в печени и в иммунокомпетентных клетках. Белок контролирует развитие инфекций и воспалительных процессов, является ингибитором протеиназ (как свертывающей системы крови, так и других) – плазмина, пепсина, трипсина, химотрипсина, эндопептидаз, катепсина D, тромбина, калликреина.

Повышение его количества выявляется при циррозе печени, остром и хроническом гепатите, эндокринных заболеваниях (сахарный диабет, микседема), при беременности и лечении эстргенами, нефротическом синдроме. Снижение – при ревматическом полиартрите, потере белка или недостаточности его в питании, диссеминированном свертывании крови, фибринолитической терапии.

2. Гаптоглобин – типичный представитель белков острой фазы, синтезируется в печени и в низких концентрациях присутствует во многих жидкостях организма – ликворе, лимфе, синовиальной жидкости, желчи.

Белок обладает следующими функциями: o связывает α- и β-димеры гемоглобина плазмы и предохраняет организм от потери железа, данный комплекс разрушается в клетках РЭС и печени, o выполняет неспецифическую защитную функцию, комплексируясь с белковыми и не-

белковыми веществами, появляющимися при распаде клеток, o участвует в транспорте витамина В12.

Концентрация белка неспецифически повышается в ответ на повреждение ткани, воспаление, опухолевый процесс (особенно с метастазами). Высокие показатели наблюдаются при сахарном диабете, пиелонефрите, ожогах, острых и хронических воспалительных состояниях, некрозе тканей, инфаркте миокарда, активных аутоиммунных заболеваниях, механической желтухе. Снижение количества белка отмечено при поражении паренхимы печени,

гемолизе и гемолитических анемиях, беременности, при использовании эстрогенов. При нефротическом синдроме уровень белка может изменяться в любую сторону в зависимости от генотипа пациента, т.е. от преобладания тех или иных изоформ.

3. Церулоплазмин (ферроксидаза), содержит 8 атомов меди. Это белок острой фазы, содержит 90% всей меди плазмы и способствует насыщению железом апотрансферрина, участвует в обмене биогенных аминов (адреналина, норадреналина, серотонина) и аскорбиновой

кислоты, регулирует уровень симпатических медиаторов мозга, как сывороточный антиоксидант ликвидирует супероксидные радикалы кислорода, восстанавливает О2 до воды и предотвращает окисление ненасыщенных жирных кислот. Отчасти церулоплазмин транспортирует ионы меди из печени в другие органы.

Повышенные концентрации выявляются при хронических воспалительных процессах, холестазе, ревматоидном артрите, системной красной волчанке, гепатите, циррозе печени, инфаркте миокарда, острых инфекциях, злокачественных новообразованиях с метастазами, при беременности и использовании эстрогенов. Уменьшение показателя выявлено при снижении синтеза фермента (болезнь Вильсона-Коновалова), повышенной потере (заболевания ЖКТ, нефротический синдром), уменьшении абсорбции меди в кишечнике (нарушения всасывания, недостаточность питания).

β-ГЛОБУЛИНЫ

Фракция β-глобулинов содержит трансферрин, гемопексин, компоненты комплемента.

В свежей сыворотке эта фракция часто разделена, меньшая β2-фракция в основном обусловлена β-липопротеинами.

1. Трансферрин – гликопротеин плазмы, имеет два центра связывания железа, присоединяет только трехвалентное железо вместе с анионом гидрокарбоната, синтезируется в печени и РЭС. Функции белка заключаются в связывании железа, превращении его в деионизированную форму и транспорте между тканями, в основном, между печенью и костным мозгом. Накопление трансферрина вызывают эстрогены и дефицит железа. Снижается показатель при хроническом воспалении, злокачественных опухолях.

2. Гемопексин – гемсвязывающий гликопротеин, синтезируется в гепатоцитах, также связывает порфирин, гемсодержащие хромопротеины (гемоглобин, миоглобин, каталазу), доставляя их в печень, где происходит распад гема и связывание железа с ферритином. Уровень белка повышается при беременности, опухолях (особенно меланоме), сахарном диабете, мышечной дистрофии. Снижение выявляется при гемолизе (более чувствительный тест по сравнению с гаптоглобином, так как гемопексин не является белком острой фазы), гемолитических анемиях, заболеваниях печени, недостаточности белка в пище.

3. Стероид-связывающий β-глобулин синтезируется в печени, транспортирует половые гормоны тестостерон (около 60% циркулирующего гормона), эстрадиол, другие 17-β-гидроксистероиды, что регулирует свободную (активную) фракцию гормонов. Синтез белка стимулируется эстрадиолом, подавляется андрогенами. Увеличение выявляется при

беременности, приеме гормональных контрацептивов, гиперэстрогенемии. Уменьшение концентрации белка отмечено при заболеваниях печени и нефротическом синдроме, гормональных нарушениях – гиперандрогенемии, инсулинорезистентности, акромегалии, синдроме Кушинга, гипотиреозе и гиперпролактинемии.

4. β- и пре β-липопротеины
ФРАКЦИЯ γ-ГЛОБУЛИНОВ

Содержит иммуноглобулины G, A, M, Е, D.

Иммуноглобулины G – основные иммуноглобулины сыворотки, осуществляют гуморальную защиту организма от бактерий и вирусов и их растворимых токсинов (антигенов).

Активно транспортируются через плаценту. У детей должная концентрация достигается только к 1,5-2 годам.

Иммуноглобулины А осуществляют местный иммунитет на слизистых поверхностях дыхательных путей (носовой и бронхиальный секрет) и кишечного тракта. Они присутствуют в женском молозиве, слезе, слюне. После рождения количество секреторного IgA (на слизистых) достигает уровня взрослых уже на 2-3 неделе жизни, сывороточного IgA – только к

14-15 годам.

Иммуноглобулины М появляются в процессе формирования иммунного ответа, являясь первичными антителами. Вскоре после рождения их уровень нарастает, достигает максимума к 9 месяцу жизни, после чего снижается и восстанавливается только к 20-30 годам.

Иммуноглобулины Е вырабатываются плазматическими клетками и участвуют в аллергических реакциях организма.

Иммуноглобулины D не имеют четкой сформированной функции. Предполагается, что они регулируют активность других иммуноглобулинов.

ГАММА-ГЛОБУЛИНЫ, глобулярные белки сыворотки крови позвоночных животных и человека, являющиеся носителями осн. массы антител
Г.-г., являющиеся носителями антител, наз. иммуноглобулинами (Ig). Известно 5 осн. классов иммуноглобулинов: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE. Их молекулы построены из двух лёгких и двух тяжёлых полипептидных цепей. Лёгкие цепи для всех классов иммуноглобулинов являются общими, тяжёлые— специфичны для каждого класса. Вследствие этого различные классы иммуноглобулинов отличаются по первичной структуре тяжёлых полипептидных цепей, физико-химнч. свойствам (мол. м. и констант седиментации) и антигенной специфичности.

Осн. массу иммуноглобулинов сыворотки составляют IgG. Ок. 90% антитоксинов



Список литературы
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник.- 3-е изд., перераб. и доп.- М.: Медицина, 1998,-704 с.: ил.- ( Учеб. лит. Для студентов мед. вузов).


перейти в каталог файлов


связь с админом